Автор Світлана Князєва 
Ферменты удобно представлять как специализированные инструменты клетки: каждый ускоряет свою реакцию и почти не расходуется. Именно поэтому «виды ферментов» — это не один каталог с красивыми названиями, а несколько взаимосвязанных систем деления. Самая точная из них описывает не происхождение белка и не орган, а тип химической реакции.
В школьных материалах до сих пор часто фигурируют шесть классов и формулировка «более 3000 ферментов». Международная система IUBMB уже с 2018 года работает с семью классами, а официальный реестр ExplorEnz на начало сентября 2026 года содержит около 6980 активных записей EC. Разница важна: без седьмого класса легко спутать насосы мембраны с «просто АТФазами».
Ниже — рабочая карта видов: как читать код фермента, чем международная классификация отличается от бытовой (пищеварительные, промышленные, лекарственные), какие ошибки чаще всего встречаются в текстах и когда изменение активности ферментов уже не тема учебника, а повод к обследованию.
Почему одного списка «видов» недостаточно
Один и тот же белок можно описать по-разному. Пепсин — гидролаза по типу реакции, протеаза по субстрату, экзофермент по месту действия и простой белок по составу. Все эти ярлыки правильны, но отвечают на разные вопросы.
Для биохимика главное — что именно происходит с молекулой субстрата. Для гастроэнтеролога — какой макронутриент не расщепляется и в каком отделе пищеварительного тракта. Для технолога пищевого производства — выдержит ли фермент температуру пастеризации и какое pH в реакторе. Поэтому конкурентоспособный ответ на запрос «виды ферментов» должен держать рядом как минимум три оси: реакция, субстрат и контекст применения.
Есть ещё одна практическая деталь. Фермент — это не всегда только белок. Часть катализаторов требует кофактора (ион металла или органическую молекулу, часто производную витамина). Без этого нюанса легко принять за «вид фермента» то, что на самом деле является видом кофакторной зависимости.
Семь классов по типу реакции: система EC
Систематическую классификацию утвердил Международный союз биохимии и молекулярной биологии. Каждому охарактеризованному типу реакции присваивают код КФ (EC — Enzyme Commission) из четырёх чисел. Первое число — класс.
До августа 2018 года классов было шесть. Седьмой — транслоказы — собрали ферменты, главная работа которых заключается не в гидролизе как таковом, а в переносе ионов или молекул через мембрану или в разделении веществ внутри мембраны. Многие из них ранее числились среди АТФаз класса гидролаз, хотя расщепление АТФ было лишь источником энергии для транспорта.
| Класс EC | Название | Что катализирует | Типичные примеры | Активных записей* |
|---|---|---|---|---|
| EC 1 | Оксидоредуктазы | Перенос электронов или атомов водорода (окисление–восстановление) | Алкогольдегидрогеназа, каталаза, лактатдегидрогеназа | 2041 |
| EC 2 | Трансферазы | Перенос функциональной группы с донора на акцептор | Киназы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы | 2096 |
| EC 3 | Гидролазы | Разрыв связи с участием воды | Пепсин, трипсин, амилаза, липаза, лактаза | 1369 |
| EC 4 | Лиазы | Разрыв или образование связи без гидролиза и окисления, часто с появлением двойной связи | Декарбоксилазы, альдолаза, карбоангидраза | 786 |
| EC 5 | Изомеразы | Внутримолекулярная перестройка без изменения состава | Триозофосфатизомераза, фосфоглюкомутаза, рацемазы | 325 |
| EC 6 | Лигазы | Соединение двух молекул за счёт энергии НТФ (обычно АТФ) | ДНК-лигаза, аминоацил-тРНК-синтетазы, пируваткарбоксилаза | 257 |
| EC 7 | Транслоказы | Перемещение ионов или молекул через мембрану (со стороны 1 на сторону 2) | H+-транспортирующая АТФ-синтаза, Na+/K+-АТФаза, ABC-транспортеры | 98 |
Источник данных: статистика ExplorEnz (официальный список IUBMB); сумма текущих записей — 6972, база Expasy ENZYME на 2 сентября 2026 года фиксирует 6980 активных позиций. Цифры меняются, когда реакции уточняют, переносят или удаляют.
EC 1. Оксидоредуктазы
Это ферменты дыхания, фотосинтеза, детоксикации и многих путей синтеза. Дегидрогеназы забирают водород и отдают его НАД+ или НАДФ+. Оксидазы используют молекулярный кислород. Пероксидазы и каталаза работают с пероксидом водорода. В клинике хорошо знакома лактатдегидрогеназа: её изоформы помогают оценить повреждение тканей, хотя сам факт повышения активности никогда не является диагнозом сам по себе.
EC 2. Трансферазы
Сюда входят киназы, которые переносят фосфат из АТФ — центральный механизм регуляции почти всех сигнальных путей. Аминотрансферазы (АЛТ, АСТ) переносят аминогруппу; именно их активность в сыворотке чаще всего смотрят при подозрении на поражение печени или мышцы. Гликозилтрансферазы строят сложные углеводы на белках и липидах. Если оксидоредуктазы «передают» энергию окисления, трансферазы в основном собирают и размечают молекулы.
EC 3. Гидролазы
Самый понятный класс для неспециалиста, потому что сюда относится почти всё пищеварение. Протеазы режут пептидные связи, гликозидазы — гликозидные, эстеразы и липазы — эфирные. Нуклеазы разбирают ДНК и РНК. В промышленности гидролазы доминируют по той же причине, что и в кишечнике: контролируемо разобрать большой полимер на удобные фрагменты.
EC 4–6. Лиазы, изомеразы, лигазы
Лиазы умеют отщеплять группы без воды: так пируватдекарбоксилаза убирает CO2, а альдолаза в гликолизе разрезает фруктозо-1,6-бисфосфат. Изомеразы не меняют брутто-формулу, только расположение атомов: без триозофосфатизомеразы гликолиз остановился бы на полпути. Лигазы сшивают молекулы. ДНК-лигаза «зашивает» разрывы в цепи; аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоту к тРНК и фактически переводят генетический код в белок. Энергию для этого даёт гидролиз АТФ или другого нуклеозидтрифосфата.
EC 7. Транслоказы — класс, которого нет в большинстве украинских конспектов
Подклассы EC 7 группируют ферменты по тому, что переносится: гидроны (H+), неорганические катионы, анионы, аминокислоты и пептиды, углеводы, другие соединения. Подподкласс указывает, откуда берётся движущая сила: окислительно-восстановительная реакция, гидролиз НТФ, гидролиз дифосфата или декарбоксилирование.
Na+/K+-АТФаза (EC 7.2.2.13) на каждые три иона натрия наружу заводит два иона калия внутрь и поддерживает мембранный потенциал. АТФ-синтаза митохондрий работает как обратимая транслоказа протонов, сопряжённая с синтезом АТФ. ABC-транспортеры выводят лекарства и токсины; часть из них объясняет лекарственную резистентность опухолей и микроорганизмов. Если текст 2026 года всё ещё утверждает, что классов шесть, его стоит читать как учебный упрощённый каркас, а не как актуальную номенклатуру.
Как читать код КФ на знакомых примерах
Четыре цифры читаются слева направо: класс → подкласс → подподкласс → порядковый номер в группе. Систематическое название длинное и точное; тривиальное короче и именно им пользуются в анализах и инструкциях.
- EC 1.1.1.1 — алкогольдегидрогеназа. Класс 1 (оксидоредуктаза), подкласс 1.1 (действует на CH–OH группу донора), акцептор НАД+.
- EC 2.7.1.1 — гексокиназа. Трансфераза, которая переносит фосфат на гидроксил гексозы.
- EC 3.4.23.1 — пепсин. Гидролаза пептидных связей, аспартатная эндопептидаза.
- EC 3.2.1.108 — лактаза (лактаза-флоризин гидролаза). Расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу.
- EC 6.5.1.1 — ДНК-лигаза (НАД+-зависимая у бактерий; у эукариот другие номера той же группы).
- EC 7.1.2.2 — H+-транспортирующая двусекторная АТФаза (АТФ-синтаза).
Код не говорит, из какой ткани фермент и является ли это изоформой. Лактатдегидрогеназа сердца и печени имеет тот же тип реакции, но разные субъединицы, кинетику и клиническое значение. Поэтому EC — адрес реакции, а не полный паспорт белка.
Другие рабочие деления: состав, место действия, изоформы
По строению ферменты делят на простые и сложные. Простые состоят только из полипептидной цепи: рибонуклеаза, уреаза, многие гидролазы. Сложные требуют небелковой части. Если кофактор отделяется относительно легко, его называют коферментом; если держится прочно — простетической группой. Полная активная форма — холофермент, белковая часть без кофактора — апофермент. На практике это объясняет, почему дефицит витаминов группы B «выключает» целые ветви метаболизма: страдает не ген фермента, а его рабочая насадка.
По месту работы различают эндоферменты (действуют в клетке, где синтезированы) и экзоферменты (выделяются наружу). Пищеварительные ферменты человека — классические экзоферменты. У бактерий и грибов экзоферменты растворяют среду вокруг клетки; именно их промышленность научилась производить тоннами.
Изоферменты катализируют одну реакцию, но кодируются разными генами или разными комбинациями субъединиц. Гексокиназа и глюкокиназа обе фосфорилируют глюкозу, однако пороги насыщения и регуляция разные: печень «чувствует» высокую глюкозу после еды иначе, чем мышца или мозг. В лабораторной диагностике изоформы креатинкиназы, ЛДГ и щелочной фосфатазы до сих пор используют как ориентиры источника повреждения, хотя более современные маркеры часто точнее.
Отдельно стоят рибозимы — каталитические РНК. Они не вписываются в «виды белковых ферментов», но напоминают: катализ в живой системе не является монополией полипептида. Пептидилтрансферазная активность рибосомы — рибозимная.
Пищеварительные ферменты: деление, которое ищут чаще EC
Для большинства людей «виды ферментов» означают не лигазы, а то, что происходит после обеда. Здесь удобнее классификация по субстрату и отделу пищеварительного тракта. Почти все эти белки — гидролазы.
| Группа по субстрату | Основные ферменты | Где работают | Что образуется |
|---|---|---|---|
| Карбогидразы | Слюнная и панкреатическая α-амилаза, мальтаза, сахараза, изомальтаза, лактаза | Рот, двенадцатиперстная кишка, щёточная кайма тонкой кишки | Мальтоза, глюкоза, фруктоза, галактоза |
| Протеазы | Пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидазы, аминопептидазы | Желудок, просвет кишки, поверхность энтероцитов | Пептиды и аминокислоты |
| Липазы | Лингвальная и желудочная липаза, панкреатическая липаза, колипаза, фосфолипаза A2 | Рот и желудок (частично), кишка после эмульгирования желчью | Жирные кислоты, моноацилглицеролы |
| Нуклеазы | Рибонуклеазы, дезоксирибонуклеазы панкреатического сока | Тонкая кишка | Нуклеотиды |
Источник схемы: физиология пищеварения человека; коды отдельных ферментов — гидролазы класса EC 3.
Важный механический нюанс, который часто упускают в популярных текстах. Многие протеазы синтезируются как неактивные зимогены: пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген. Так железа не переваривает саму себя. Пепсиноген активирует кислая среда желудка, трипсиноген — энтерокиназа слизистой двенадцатиперстной кишки, далее трипсин запускает каскад других протеаз.
Липаза в просвете кишки почти бесполезна без желчных кислот: жир нужно сначала эмульгировать, увеличить площадь поверхности. Поэтому «недостаток ферментов» и «нарушение желчеотделения» дают похожую клинику стеатореи, но лечатся по-разному. Лактаза сидит в мембране энтероцита; после вирусной диареи её активность падает временно даже у людей, которые в норме переносят молоко.
Из практики консультаций хорошо видно типичную путаницу: человек пьёт «ферменты для пищеварения» при вздутии после молока, хотя проблема может быть в лактазе щёточной каймы, а не в панкреатической амилазе. Препарат с панкреатином тогда даёт слабый эффект, и кажется, будто «ферменты не работают».
Где классы ферментов работают вне учебника
Промышленность берёт не «класс вообще», а конкретную устойчивость к pH, температуре и моющим веществам. Самый большой объём производства — снова гидролазы.
- Пищевая технология. Амилазы разжижают крахмал в пивоварении и производстве сиропов. Сычужный фермент (химозин) свёртывает казеин молока. Пектиназы осветляют соки. Глюкозоизомераза (изомераза) превращает глюкозу во фруктозу в технологии глюкозо-фруктозных сиропов.
- Моющие средства. Щелочестойкие протеазы, амилазы, липазы и целлюлазы позволяют снижать температуру стирки. К ним добавляют маннаназы и пектиназы под отдельные пищевые пятна. Это тот случай, когда «вид фермента» напрямую влияет на счёт за электроэнергию.
- Медицина и диагностика. Заместительная терапия при экзокринной недостаточности поджелудочной железы, лактаза в каплях для людей с гиполактазией, ферментные препараты при отдельных наследственных болезнях накопления. В лаборатории активность АЛТ, АСТ, амилазы, липазы, ГГТ, ЛДГ — рутинные окна в метаболизм конкретных органов.
- Биотехнология. ДНК-полимеразы (трансферазы) сделали ПЦР. Рестриктазы и лигазы собрали генную инженерию. Лакказы и пероксидазы пробуют в отбеливании и очистке стоков.
Отдельный тренд середины 2020-х — инженерия ферментов и поиск новых биокатализаторов с помощью вычислительных моделей. Класс реакции при этом остаётся тем же; меняют стабильность, субстратную специфичность и стоимость производства. Для читателя это означает простую вещь: «виды» фиксированы логикой химии, ассортимент промышленных вариантов — нет.
Распространённые ошибки и мифы
Первая ошибка — считать школьные шесть классов полной современной системой. Шесть классов корректно описывают ядро метаболизма, но отсекают мембранный транспорт как отдельный тип катализа. Для ЗНО этого может хватить. Для чтения протокола исследования или описания митохондриального комплекса — уже нет.
Вторая — отождествлять ферменты пищи с ферментами организма. Сырая растительная пища действительно содержит собственные гидролазы. Часть из них начинает действовать во время измельчения. Но желудочная кислота и последующее нагревание при приготовлении денатурируют большинство белков. Организм не «заправляется» амилазой из яблока так, как баком автомобиля. Польза сырых овощей и фруктов в клетчатке, микронутриентах и матрице продукта, а не в том, что они заменят панкреатический сок.
Третья — ожидать, что любой БАД «с ферментами» работает во всём пищеварительном тракте. Панкреатин требует защиты от кислоты желудка (оболочка или микрогранулы). Растительные и микробные протеазы иногда активны в более широком диапазоне pH, но это не делает их универсальными лекарствами от любой тяжести после еды. Без понимания, какой субстрат не переваривается, препарат выбирают наугад.
Четвёртая — путать количество EC-записей с количеством белков в природе. Один номер EC — это тип реакции. Реальных белковых вариантов у разных видов организмов на порядки больше. Поэтому фразы вроде «в теле человека ровно столько-то ферментов» почти всегда упрощение.
Пятая — читать повышенную активность фермента в крови как «организм производит слишком много катализатора». Часто это выход внутриклеточного белка через повреждение мембраны, а не гиперпродукция. Интерпретация всегда привязана к клинике, а не к одной цифре в бланке.
Когда изменение работы ферментов — повод к специалисту
Классификация помогает сориентироваться, но не заменяет осмотр. Стоит обратиться за медицинской помощью, а не подбирать ферментный препарат самостоятельно, если есть хотя бы несколько признаков из перечня:
- устойчивая диарея с блестящим, плохо смываемым калом, потеря массы, дефицит жирорастворимых витаминов — подозрение на панкреатическую недостатность или холестаз;
- вздутие, боль и жидкий стул после молока и мягких сыров у взрослого — вероятная гиполактазия, а не «недостаток всех ферментов»;
- опоясывающая боль, рвота, резкое повышение амилазы/липазы — неотложная ситуация, а не повод увеличивать дозу капсул;
- семейная история наследственных болезней обмена, задержка развития, необычный запах мочи, гипогликемии — нужна профильная диагностика, а не пищевая добавка;
- желтуха, тёмная моча, зуд, рост ГГТ и щелочной фосфатазы — вопрос желчных путей и печени, не кишечной амилазы.
Лабораторные «ферментные панели» полезны как карта, только если известно, какой класс реакции и какой орган стоит за конкретным тестом. АЛТ — аминотрансфераза (EC 2), амилаза — гликозидгидролаза (EC 3), креатинкиназа — тоже трансфераза. Разные классы, разная тканевая привязка, разные ложноположительные сценарии.
Ключевые инсайты
Самые точные виды ферментов — семь классов EC по типу реакции. Школьные шесть классов описывают ядро метаболизма, но пропускают транслоказы, добавленные 2018 года. Официальные реестры 2026 года держат около семи тысяч активных номеров EC; это каталог реакций, а не перечень всех белков планеты.
Параллельно живут практические деления: простые и сложные ферменты, эндо- и экзоферменты, изоформы, пищеварительные группы по субстрату. Именно последние объясняют, почему после жирного ужина и после стакана молока жалобы могут быть похожими, а механизм — разным.
Если запомнить одну рабочую привычку, пусть это будет такая: сначала назвать реакцию и субстрат, затем место действия, и только потом выбирать препарат, анализ или промышленный штамм. Вид фермента — это ответ на конкретный вопрос, а не универсальная этикетка.