By Світлана Князєва 
Ферменти зручно уявляти як спеціалізовані інструменти клітини: кожен пришвидшує свою реакцію й майже не витрачається. Саме тому «види ферментів» — це не один каталог із красивими назвами, а кілька взаємопов’язаних систем поділу. Найточніша з них описує не походження білка і не орган, а тип хімічної реакції.
У шкільних матеріалах досі часто фігурують шість класів і формулювання «понад 3000 ферментів». Міжнародна система IUBMB уже з 2018 року працює з сімома класами, а офіційний реєстр ExplorEnz на початку вересня 2026 року містить близько 6980 активних записів EC. Різниця важлива: без сьомого класу легко сплутати насоси мембрани з «просто АТФазами».
Нижче — робоча карта видів: як читати код ферменту, чим міжнародна класифікація відрізняється від побутової (травні, промислові, лікарські), які помилки найчастіше трапляються в текстах і коли зміна активності ферментів уже не тема підручника, а привід до обстеження.
Чому одного списку «видів» замало
Один і той самий білок можна описати по-різному. Пепсин — гідролаза за типом реакції, протеаза за субстратом, екзофермент за місцем дії і простий білок за складом. Усі ці ярлики правильні, але відповідають на різні питання.
Для біохіміка головне — що саме відбувається з молекулою субстрату. Для гастроентеролога — який макронутрієнт не розщеплюється і в якому відділі травного тракту. Для технолога харчового виробництва — чи витримає фермент температуру пастеризації і яке pH у реакторі. Тому конкурентоспроможна відповідь на запит «види ферментів» має тримати поруч щонайменше три осі: реакція, субстрат і контекст застосування.
Є ще одна практична деталь. Фермент — це не завжди лише білок. Частина каталізаторів потребує кофактора (іон металу або органічну молекулу, часто похідну вітаміну). Без цього нюансу легко прийняти за «вид ферменту» те, що насправді є видом кофакторної залежності.
Сім класів за типом реакції: система EC
Систематичну класифікацію затвердив Міжнародний союз біохімії та молекулярної біології. Кожному охарактеризованому типу реакції присвоюють код КФ (EC — Enzyme Commission) з чотирьох чисел. Перше число — клас.
До серпня 2018 року класів було шість. Сьомий — транслокази — зібрали ферменти, головна робота яких полягає не в гідролізі як такому, а в перенесенні іонів або молекул через мембрану чи в розділенні речовин усередині мембрани. Багато з них раніше числилися серед АТФаз класу гідролаз, хоча розщеплення АТФ було лише джерелом енергії для транспорту.
| Клас EC | Назва | Що каталізує | Типові приклади | Активних записів* |
|---|---|---|---|---|
| EC 1 | Оксидоредуктази | Перенесення електронів або атомів гідрогену (окиснення–відновлення) | Алкогольдегідрогеназа, каталаза, лактатдегідрогеназа | 2041 |
| EC 2 | Трансферази | Перенесення функціональної групи з донора на акцептор | Кінази, амінотрансферази, глікозилтрансферази | 2096 |
| EC 3 | Гідролази | Розрив зв’язку з участю води | Пепсин, трипсин, амілаза, ліпаза, лактаза | 1369 |
| EC 4 | Ліази | Розрив або утворення зв’язку без гідролізу й окиснення, часто з появою подвійного зв’язку | Декарбоксилази, альдолаза, карбоангідраза | 786 |
| EC 5 | Ізомерази | Внутрішньомолекулярна перебудова без зміни складу | Тріозофосфатізомераза, фосфоглюкомутаза, рацемази | 325 |
| EC 6 | Лігази | З’єднання двох молекул за рахунок енергії НТФ (зазвичай АТФ) | ДНК-лігаза, аміноацил-тРНК-синтетази, піруваткарбоксилаза | 257 |
| EC 7 | Транслокази | Переміщення іонів або молекул через мембрану (зі сторони 1 на сторону 2) | H+-транспортувальна АТФ-синтаза, Na+/K+-АТФаза, ABC-транспортери | 98 |
Джерело даних: статистика ExplorEnz (офіційний список IUBMB); сума поточних записів — 6972, база Expasy ENZYME на 2 вересня 2026 року фіксує 6980 активних позицій. Цифри змінюються, коли реакції уточнюють, переносять або видаляють.
EC 1. Оксидоредуктази
Це ферменти дихання, фотосинтезу, детоксикації та багатьох шляхів синтезу. Дегідрогенази забирають гідроген і віддають його НАД+ або НАДФ+. Оксидази використовують молекулярний кисень. Пероксидази й каталаза працюють із пероксидом гідрогену. У клініці добре знайома лактатдегідрогеназа: її ізоформи допомагають оцінити пошкодження тканин, хоча сам факт підвищення активності ніколи не є діагнозом сам по собі.
EC 2. Трансферази
Сюди входять кінази, які переносять фосфат з АТФ — центральний механізм регуляції майже всіх сигнальних шляхів. Амінотрансферази (АЛТ, АСТ) переносять аміногрупу; саме їх активність у сироватці найчастіше дивляться при підозрі на ураження печінки або м’яза. Глікозилтрансферази будують складні вуглеводи на білках і ліпідах. Якщо оксидоредуктази «перекладають» енергію окиснення, трансферази здебільшого збирають і розмічають молекули.
EC 3. Гідролази
Найзрозуміліший клас для нефахівця, бо сюди належить майже все травлення. Протеази ріжуть пептидні зв’язки, глікозидази — глікозидні, естерази й ліпази — естерні. Нуклеази розбирають ДНК і РНК. У промисловості гідролази домінують з тієї ж причини, що й у кишківнику: контрольовано розібрати великий полімер на зручні фрагменти.
EC 4–6. Ліази, ізомерази, лігази
Ліази вміють відщеплювати групи без води: так піруватдекарбоксилаза прибирає CO2, а альдолаза в гліколізі розрізає фруктозо-1,6-бісфосфат. Ізомерази не змінюють брутто-формулу, лише розташування атомів: без тріозофосфатізомерази гліколіз зупинився б на півдорозі. Лігази зшивають молекули. ДНК-лігаза «зашиває» розриви в ланцюгу; аміноацил-тРНК-синтетази приєднують амінокислоту до тРНК і фактично перекладають генетичний код у білок. Енергію для цього дає гідроліз АТФ або іншого нуклеозидтрифосфату.
EC 7. Транслокази — клас, якого немає в більшості українських конспектів
Підкласи EC 7 групують ферменти за тим, що переноситься: гідрони (H+), неорганічні катіони, аніони, амінокислоти й пептиди, вуглеводи, інші сполуки. Підпідклас вказує, звідки береться рушійна сила: окисно-відновна реакція, гідроліз НТФ, гідроліз дифосфату чи декарбоксилювання.
Na+/K+-АТФаза (EC 7.2.2.13) на кожні три іони натрію назовні заводить два іони калію всередину й підтримує мембранний потенціал. АТФ-синтаза мітохондрій працює як оборотна транслоказа протонів, спряжена з синтезом АТФ. ABC-транспортери виводять ліки й токсини; частина з них пояснює лікарську резистентність пухлин і мікроорганізмів. Якщо текст 2026 року все ще твердить, що класів шість, його варто читати як навчальний спрощений каркас, а не як актуальну номенклатуру.
Як читати код КФ на знайомих прикладах
Чотири цифри читаються зліва направо: клас → підклас → підпідклас → порядковий номер у групі. Систематична назва довга й точна; тривіальна коротша і саме нею користуються в аналізах та інструкціях.
- EC 1.1.1.1 — алкогольдегідрогеназа. Клас 1 (оксидоредуктаза), підклас 1.1 (діє на CH–OH групу донора), акцептор НАД+.
- EC 2.7.1.1 — гексокіназа. Трансфераза, що переносить фосфат на гідроксил гексози.
- EC 3.4.23.1 — пепсин. Гідролаза пептидних зв’язків, аспартатна ендопептидаза.
- EC 3.2.1.108 — лактаза (лактаза-флоризин гідролаза). Розщеплює лактозу на глюкозу і галактозу.
- EC 6.5.1.1 — ДНК-лігаза (НАД+-залежна в бактерій; у еукаріотів інші номери тієї ж групи).
- EC 7.1.2.2 — H+-транспортувальна двосекторна АТФаза (АТФ-синтаза).
Код не каже, з якої тканини фермент і чи це ізоформа. Лактатдегідрогеназа серця і печінки має той самий тип реакції, але різні субодиниці, кінетику й клінічне значення. Тому EC — адреса реакції, а не повний паспорт білка.
Інші робочі поділи: склад, місце дії, ізоформи
За будовою ферменти ділять на прості і складні. Прості складаються лише з поліпептидного ланцюга: рибонуклеаза, уреаза, багато гідролаз. Складні потребують небілкової частини. Якщо кофактор відділяється відносно легко, його називають коферментом; якщо тримається міцно — простетичною групою. Повна активна форма — холофермент, білкова частина без кофактора — апофермент. На практиці це пояснює, чому дефіцит вітамінів групи B «вимикає» цілі гілки метаболізму: страждає не ген ферменту, а його робоча насадка.
За місцем роботи розрізняють ендоферменти (діють у клітині, де синтезовані) і екзоферменти (виділяються назовні). Травні ферменти людини — класичні екзоферменти. У бактерій і грибів екзоферменти розчиняють середовище навколо клітини; саме їх промисловість навчилася виробляти тоннами.
Ізоферменти каталізують одну реакцію, але кодуються різними генами або різними комбінаціями субодиниць. Гексокіназа і глюкокіназа обидві фосфорилюють глюкозу, проте пороги насичення й регуляція різні: печінка «відчуває» високу глюкозу після їжі інакше, ніж м’яз чи мозок. У лабораторній діагностиці ізоформи креатинкінази, ЛДГ і лужної фосфатази досі використовують як орієнтири джерела пошкодження, хоча сучасніші маркери часто точніші.
Окремо стоять рибозими — каталітичні РНК. Вони не вписуються в «види білкових ферментів», але нагадують: каталіз у живій системі не є монополією поліпептиду. Пептидилтрансферазна активність рибосоми — рибозимна.
Травні ферменти: поділ, який шукають частіше за EC
Для більшості людей «види ферментів» означають не лігази, а те, що відбувається після обіду. Тут зручніша класифікація за субстратом і відділом травного тракту. Майже всі ці білки — гідролази.
| Група за субстратом | Основні ферменти | Де працюють | Що утворюється |
|---|---|---|---|
| Карбогідрази | Слинна й панкреатична α-амілаза, мальтаза, сахараза, ізомальтаза, лактаза | Рот, дванадцятипала кишка, щіткова облямівка тонкої кишки | Мальтоза, глюкоза, фруктоза, галактоза |
| Протеази | Пепсин, трипсин, хімотрипсин, еластаза, карбоксипептидази, амінопептидази | Шлунок, просвіт кишки, поверхня ентероцитів | Пептиди й амінокислоти |
| Ліпази | Лінгвальна й шлункова ліпаза, панкреатична ліпаза, коліпаза, фосфоліпаза A2 | Рот і шлунок (частково), кишка після емульгування жовчю | Жирні кислоти, моноацилгліцероли |
| Нуклеази | Рибонуклеази, дезоксирибонуклеази панкреатичного соку | Тонка кишка | Нуклеотиди |
Джерело схеми: фізіологія травлення людини; коди окремих ферментів — гідролази класу EC 3.
Важливий механічний нюанс, який часто гублять у популярних текстах. Багато протеаз синтезуються як неактивні зимогени: пепсиноген, трипсиноген, хімотрипсиноген. Так залоза не перетравлює саму себе. Пепсиноген активує кисле середовище шлунка, трипсиноген — ентерокіназа слизової дванадцятипалої кишки, далі трипсин запускає каскад інших протеаз.
Ліпаза в просвіті кишки майже марна без жовчних кислот: жир треба спочатку емульгувати, збільшити площу поверхні. Тому «нестача ферментів» і «порушення жовчовиділення» дають схожу клініку стеатореї, але лікуються по-різному. Лактаза сидить у мембрані ентероцита; після вірусної діареї її активність падає тимчасово навіть у людей, які в нормі переносять молоко.
З практики консультацій добре видно типову плутанину: людина п’є «ферменти для травлення» при здутті після молока, хоча проблема може бути в лактазі щіткової облямівки, а не в панкреатичній амілазі. Препарат з панкреатином тоді дає слабкий ефект, і здається, ніби «ферменти не працюють».
Де класи ферментів працюють поза підручником
Промисловість бере не «клас взагалі», а конкретну стійкість до pH, температури й мийних речовин. Найбільший обсяг виробництва — знову гідролази.
- Харчова технологія. Амілази розріджують крохмаль у пивоварінні та виробництві сиропів. Сичужний фермент (хімозин) зсідає казеїн молока. Пектинази освітлюють соки. Глюкозоізомераза (ізомераза) перетворює глюкозу на фруктозу в технології глюкозо-фруктозних сиропів.
- Мийні засоби. Лужностійкі протеази, амілази, ліпази й целюлази дозволяють знижувати температуру прання. До них додають маннанази й пектинази під окремі харчові плями. Це той випадок, коли «вид ферменту» прямо впливає на рахунок за електроенергію.
- Медицина й діагностика. Замісна терапія при екзокринній недостатності підшлункової залози, лактаза в краплях для людей із гіполактазією, ферментні препарати при окремих спадкових хворобах накопичення. У лабораторії активність АЛТ, АСТ, амілази, ліпази, ГГТ, ЛДГ — рутинні вікна в метаболізм конкретних органів.
- Біотехнологія. ДНК-полімерази (трансферази) зробили ПЛР. Рестриктази й лігази зібрали генну інженерію. Лаккази й пероксидази пробують у відбілюванні та очищенні стоків.
Окремий тренд середини 2020-х — інженерія ферментів і пошук нових біокаталізаторів за допомогою обчислювальних моделей. Клас реакції при цьому залишається тим самим; змінюють стабільність, субстратну специфічність і вартість виробництва. Для читача це означає просту річ: «види» фіксовані логікою хімії, асортимент промислових варіантів — ні.
Поширені помилки і міфи
Перша помилка — вважати шкільні шість класів повною сучасною системою. Шість класів коректно описують більшість реакцій метаболізму, але відсікають мембранний транспорт як окремий тип каталізу. Для ЗНО цього може вистачити. Для читання протоколу дослідження чи опису мітохондріального комплексу — уже ні.
Друга — ототожнювати ферменти їжі з ферментами організму. Сира рослинна їжа справді містить власні гідролази. Частина з них починає діяти під час подрібнення. Але шлункова кислота й подальше нагрівання під час приготування денатурують більшість білків. Організм не «заправляється» амілазою з яблука так, як баком автомобіля. Користь сирих овочів і фруктів у клітковині, мікронутрієнтах і матриці продукту, а не в тому, що вони замінять панкреатичний сік.
Третя — очікувати, що будь-який БАД «з ферментами» працює в усьому травному тракті. Панкреатин потребує захисту від кислоти шлунка (оболонка або мікрогранули). Рослинні й мікробні протеази інколи активні в ширшому діапазоні pH, але це не робить їх універсальними ліками від будь-якої важкості після їжі. Без розуміння, який субстрат не перетравлюється, препарат обирають навмання.
Четверта — плутати кількість EC-записів із кількістю білків у природі. Один номер EC — це тип реакції. Реальних білкових варіантів у різних видів організмів на порядки більше. Тому фрази на кшталт «у тілі людини рівно стільки-то ферментів» майже завжди спрощення.
П’ята — читати підвищену активність ферменту в крові як «організм виробляє занадто багато каталізатора». Часто це вихід внутрішньоклітинного білка через пошкодження мембрани, а не гіперпродукція. Інтерпретація завжди прив’язана до клініки, а не до однієї цифри в бланку.
Коли зміна роботи ферментів — привід до фахівця
Класифікація допомагає зорієнтуватися, але не замінює огляд. Варто звернутися по медичну допомогу, а не підбирати ферментний препарат самостійно, якщо є хоча б кілька ознак із переліку:
- стійка діарея з блискучим, погано змивним калом, втрата маси, дефіцит жиророзчинних вітамінів — підозра на панкреатичну недостатність або холестаз;
- здуття, біль і рідкі випорожнення після молока й м’яких сирів у дорослого — ймовірна гіполактазія, а не «нестача всіх ферментів»;
- оперізувальний біль, блювання, різке підвищення амілази/ліпази — неоткладна ситуація, а не привід збільшити дозу капсул;
- сімейна історія спадкових хвороб обміну, затримка розвитку, незвичний запах сечі, гіпоглікемії — потрібна профільна діагностика, а не харчова добавка;
- жовтяниця, темна сеча, свербіж, зростання ГГТ і лужної фосфатази — питання жовчних шляхів і печінки, не кишкової амілази.
Лабораторні «ферментні панелі» корисні як карта, лише якщо відомо, який клас реакції і який орган стоїть за конкретним тестом. АЛТ — амінотрансфераза (EC 2), амілаза — глікозидгідролаза (EC 3), креатинкіназа — теж трансфераза. Різні класи, різна тканинна прив’язка, різні хибнопозитивні сценарії.
Ключові інсайти
Найточніші види ферментів — сім класів EC за типом реакції. Шкільні шість класів описують ядро метаболізму, але пропускають транслокази, додані 2018 року. Офіційні реєстри 2026 року тримають близько семи тисяч активних номерів EC; це каталог реакцій, а не перелік усіх білків планети.
Паралельно живуть практичні поділи: прості й складні ферменти, ендо- й екзоферменти, ізоформи, травні групи за субстратом. Саме останні пояснюють, чому після жирної вечері й після склянки молока скарги можуть бути схожими, а механізм — різним.
Якщо запам’ятати одну робочу звичку, нехай це буде така: спочатку назвати реакцію і субстрат, потім місце дії, і лише тоді обирати препарат, аналіз чи промисловий штам. Вид ферменту — це відповідь на конкретне питання, а не універсальна етикетка.